Основы фармацевтической биотехнологии (тест)

Основы фармацевтической биотехнологии
1. Возникновение геномики как научной дисциплины стало возможным после:
– установления структуры ДНК;
– создания концепции гена;
– дифференциации регуляторных и структурных участков гена;
+ полного секвенирования генома у ряда организмов.
2. Существенность гена у патогенного организма – кодируе­мый геном продукт необходим для:
– размножения клетки;
+ поддержания жизнедеятельности;
– инвазии в ткани;
– инактивации антимикробного вещества.
3. Гены house keeping у патогенного микроорганизма экспрес­сируются:
– в инфицированном организме хозяина;
+ всегда;
– только на искусственных питательных средах;
– под влиянием индукторов.
4. Протеомика характеризует состояние микробного патогена:
– по ферментативной активности;
– по скорости роста;
+ по экспрессии отдельных белков;
– по нахождению на конкретной стадии ростового цикла.
5. Для получения протопластов из клеток грибов используется:
– лизоцим;
– трипсин;
+ улиточный фермент;
– пепсин,
6. За образованием протопластов из микробных клеток можно следить с помощью методов:
– вискозиметрии;
– колориметрии;
+ фазово-контрастной микроскопии;
– электронной микроскопии.
7. Для протопластов из бактериальных клеток ис­пользуется
+ лизоцим;
– улиточный фермент;
– трипсин;
– папаин.
8. Объединение геномов клеток разных видов и родов возможно при соматической гибридизации
– только в природных условиях;
+ только в искусственных условиях;
– в природных и искусственных условиях.
9. Высокая стабильность протопластов достигается при хра­нении:
– на холоде;
+ в гипертонической среде;
– в среде с добавлением антибиотиков;
– в анаэробных условиях.
10. Полиэтиленгликоль, вносимый в суспензию протопластов:
+ способствует их слиянию;
– предотвращает их слияние;
– повышает стабильность суспензии;
– предотвращает микробное заражение.
11. Для протопластирования наиболее подходят суспензионные культуры:
– в лаг-фазе;
– в фазе ускоренного роста;
+ в логарифмической фазе;
– в фазе замедленного роста;
д) в стационарной фазе;
е) в фазе отмирания.
12. Гибридизация протопластов возможна, если клетки исход­ных растений обладают
– половой совместимостью;
– половой несовместимостью;
+ совместимость не имеет существенного значения.
13. Преимуществами генно-инженерного инсулина являются:
– высокая активность;
+ меньшая аллергенность;
– меньшая токсичность;
– большая стабильность.
14. Преимущества получения видоспецифических для человека белков путем микробиологического синтеза:
– простота оборудования;
– экономичность;
– отсутствие дефицитного сырья;
+ снятие этических проблем.
15. Разработанная технология получения рекомбинантного эритропоэтина основана на экспрессии
– в клетках бактерии;
– в клетках дрожжей;
– в клетках растений;
+ в культуре животных клеток.
16. Особенностью пептидных факторов и роста тканей яв­ляются:
– тканевая специфичность;
– видовая специфичность;
– образование железами внутренней секреции;
+ образование вне желез внутренней секреции.
17. Преимущество RIA перед определением инсулина по падению концентрации глюкозы в кровь животных:
– меньшая стоимость анализа;
– ненужность дефицитных реагентов;
– легкость освоения;
+ в отсутствии влияния, на результаты анализа других белков;
д) продолжительность времени анализа.
18. При оценке качества генно-инженерного инсулина требует­ся уделять особенно больше внимания тесту на:
– стерильность;
– токсичность;
– аллергенность;
+ пирогенность.
19. Особое преимущество полусинтетических производных эритромицина, азитромицина, рокситромицина, кларитромицина перед природ­ным антибиотиком обусловлено:
– меньшей токсичностью;
– бактерицидностью;
+ активностью против внутриклеточно локализованных паразитов;
– действием на грибы
20. Антибиотики с самопромотированным проникновением в клетку патогена:
– бета-лактамы;
+ аминогликозиды;
– макролиды;
– гликопептиды.
21. Появление множественной резистентности опухолей к про­тивоопухолевым агентам обусловлено:
непроницаемостью мембраны;
– ферментативной активацией;
– уменьшением сродства внутриклеточных мишеней;
+ активным выбросом,
22. Практическое значение полу синтетического аминогликозида амикацина обусловлено:
– активностью против анаэробных патогенов;
– отсутствием нефротоксичности;
+ устойчивостью к защитным ферментам у бактерий, инактиви­рующим другие аминогликозиды;
– активностью против патогенных грибов.
23. Действие полиенов — нистатина и амфотерицина В на грибы, но не на бактерии объясняется:
я) особенностями рибосом у грибов;
– наличием митохондрий
– наличием хитина в клеточной стенке;
+ наличием эргостерина в мембране.
24. Фунгицидность полиенов нистатина и амфотерицина В обусловлена:
– взаимодействием с ДНК;
– активацией литических ферментов;
+ формированием в мембране водных каналов и потерей клеткой низкомолекулярных метаболитов и неорганических ионов;
– подавлением систем электронного транспорта.
25. Защита продуцентов аминогликозидов от собственного ан­тибиотика:
– низкое сродство рибосом;
– активный выброс;
+ временная ферментативная инактивация;
– компартментация.
26. Сигнальная трансакция – это:
+ передача сигнала от клеточной мембраны на геном;
– инициация белкового синтеза
– посттрансляционные изменения белка
– выделение литических ферментов.
27. Из вторичных метаболитов микроорганизмов ингибитором сигнальной трансдукции является
– стрептомицин;
– нистатин;
+ циклоспорил А;
– эритромицин.
28. Трансферазы осуществляют:
– катализ окислительно-восстановительных реакций;
– перенос функциональных групп на молекулу воды;
– катализ реакций присоединения по двойным связям;
+ катализ реакций переноса функциональных групп на субстрат.
29. Цефалоспорин четвертого поколения, устойчивый к бета- лактамазам грамотрицательных бактерий:
– цефалексин;
– цефазолин;
+ цефпиром;
– цефаклор.
30. Цефалоспорин четвертого поколения, устойчивый к бета- лактамазам грамположительных бактерий:
– цефазолин;
– цефтриаксон;
– цефалоридин;
+ цефепим.
31. Пенициллинацилаза используется:
– при проверке заводских серий пенициллина на стерильность;
– при оценке эффективности пенициллиновых структур против резистентных бактерий;
+ при получении полусинтетических пенициллинов;
– при снятии аллергических реакций на пенициллин.
32. Пенициллинацилаза катализирует:
– расщепление беталактамного кольца;
– расщепление тиазолидинового кольца;
+ отщепление бокового радикала при С6;
– деметилирование тиазолидинового кольца.
33. Моноклональные антитела получают в производстве:
– при фракционировании антител организмов;
– фракционированием лимфоцитов;
+ с помощью гибридов;
– химическим синтезом.
34. Мишенью для физических и химических мутагенов в клет­ке биообъектов являются
+ ДНК;
– ДНК-полимераза;
– РНК-полимераза;
– рибосома;
д) информационная РНК.
35. Активный ил, применяемый при очистке стоков биотехно­логических производств – это:
– сорбент;
– смесь сорбентов;
– смесь микроорганизмов, полученных генно-инженерными методами;
+ природный комплекс микроорганизмов.
36. При очистке промышленных стоков в «часы пик» приме­няют штаммы-деструкторы:
– природные микроорганизмы;
– постоянные компоненты активного ила;
– стабильные генно-инженерные штаммы;
+ не стабильные генно-инженерные штаммы.
37. Постоянное присутствие штаммов-деструкторов в аэротенках малоэффективно, периодическое внесение их коммерческих препаратов вызвано:
– слабой скоростью их размножения;
– их вытеснением представителями микрофлоры активного ила;
+ потерей плазмид, где локализованы гены окислительных фер­ментов;
– проблемами техники безопасности.
38. Функцией феромонов является:
– антимикробная активность;
– противовирусная активность;
+ изменение поведения организма, имеющего специфический ре­цептор;
– терморегулирующая активность;
д) противоопухолевая активность.
39. Выделение и очистка продуктов биосинтеза и оргсинтеза имеют принципиальные отличия на стадиях процесса:
– всех;
– конечных;
+ первых;
ас) принципиальных различий нет.
40. Основное преимущество ферментативной биологической конверсии стероидов перед химической трансформацией состоит:
– в доступности реагентов;
+ в избирательности воздействия на определенные функциональ­ные группы стероида;
– в сокращении времени процесса;
– в получении принципиально новых соединений.
41. Увеличение выхода целевого продукта при биотрансфор­мации стероида достигается:
– при увеличении интенсивности перемешивания;
– при увеличении интенсивности аэрации;
– при повышении температуры ферментации;
– при исключении микробной контаминации;
+ при увеличении концентрации стероидного субстрата в фермен­тационной среде;
е) при целенаправленном изменении химической структуры стеро­идного субстрата.
42. Директором (главным инженером) фармацевтического предприятия должен являться, согласно требованиям GMP:
– инженер-экономист;
– юрист;
+ провизор;
– врач.
43. Правила предусматривают производство в отдельных помещениях и на отдельном оборудовании:
+ пенициллинов;
– аминогликозидов;
– тетрациклинов;
– макролидов;
д) полиенов.
44. Свойство беталактамов, из-за которого их следует, согласно GMP, нарабатывать в отдельных помещениях:
– общая токсичность;
– хроническая токсичность;
– эмбриотоксичность;
+ аллергенность.
45. GLP регламентирует:
– лабораторные исследования;
– планирование поисковых работ;
+ набор тестов при предклинических испытаниях;
– методы математической обработки данных.
46. Согласно GCP в обязанности этических комитетов входят:
– контроль за санитарным состоянием лечебно-профилактических учреждений;
+ защита прав больных, на которых испытываются новые лекарст­венные препараты;
– утверждение назначаемых режимов лечения;
– контроль за соблюдением внутреннего распорядка.
47. Причина невозможности непосредственной экспрессии гена человека в клетке прокариот:
– высокая концентрация нуклеаз;
– невозможность репликации плазмид;
– отсутствие транскрипции;
+ невозможность сплайсинга.
48. Прямой перенос чужеродной ДНК в протопласты возможен с помощью:
– микроинъекции;
– трансформации;
+ упаковки в липосомы;
– культивирования протопластов на соответствующих питательных средах.
49. Субстратами рестриктаз, используемых генным инжене­ром, являются:
– гомополисахариды;
– гетерополисахариды;
+ нуклеиновые кислоты;
– белки.
50. «Ген-маркер» необходим в генетической инженерии:
– для включения вектора в клетки хозяина;
+ для отбора колоний, образуемых клетками, в которые проник вектор;
– для включения «рабочего гена» в вектор;
– для повышения стабильности вектора.
51. Понятие «липкие концы» применительно к генетической инженерии отражает:
+ комплементарность нуклеотидных последовательностей;
– взаимодействие нуклеиновых кислот и гистонов;
– реагирование друг с другом SH-групп с образованием дисульфидных связей;
– гидрофобное взаимодействие липидов.
52. Поиск новых рестриктаз для использования в генетической инженерии объясняется:
– различиями в каталитической активности;
+ различным местом воздействия на субстрат;
– видоспецифичностью;
– высокой стоимостью.
53. Успехи генетической инженерии в области создания реком­бинантных белков больше, чем в создании рекомбинантных анти­биотиков. Это объясняется:
– более простой структурой белков;
– трудностью подбора меток хозяев для биосинтеза антибиотиков;
+ большим количеством структурных генов, включенных в биосин­тез антибиотиков;
– проблемами безопасности производственного процесса.
54. Фермент лигаза используется в генетической инженерии, так как:
– скрепляет вектор с оболочкой клетки хозяина;
– катализирует включение вектора в хромосому клеток хозяина;
+ катализирует ковалентное связывание углеводно-фосфорной цепи ДНК гена с ДНК вектора;
– катализирует замыкание пептидных мостиков в пептидогликане клеточной стенки.
55. Биотехнологу «ген-маркер» необходим:
– для повышения активности рекомбинанта;
– для образования компетентных клеток хозяина;
– для модификации места взаимодействия рестриктаз с субстратом;
+ для отбора рекомбинантов.
56. Ослабление ограничений на использование в промышлен­ности микроорганизмов-рекомбинантов, продуцирующих гормоны человека стало возможным благодаря:
– совершенствованию методов изоляции генно-инженерных реком­бинантов от окружающей среды;
– повышению квалификации персонала, работающего с рекомби­нантами;
– установленной экспериментально слабой жизнеспособности ре­комбинанта;
+ экспериментальному подтверждению обязательной, потерн чуже­родных генов.
57. Выбор на основе плазмиды предпочтительней вектора на основе фаговой ДНК благодаря:
– большому размеру;
– меньшей токсичности;
– большей частоты включения;
+ отсутствию лизиса клетки хозяина.
58. Активирование нерастворимого носителя в случае иммо­билизации фермента необходимо:
– для усиления включения фермента в гель;
– для повышения Сорбции фермента;
– для повышения активности фермента;
+ для образования ковалентной связи.
59. Иммобилизация индивидуальных ферментов ограничива­ется таким обстоятельством, как:
– высокая лабильность фермента;
+ наличие у фермента кофермента;
– наличие у фермента субъединиц;
– принадлежность фермента к гидролазам.
60. Иммобилизация целых клеток продуцентов лекарственных веществ нерациональна в случае:
a) высокой лабильности целевого продукта (лекарственного вещества);
– использования целевого продукта только в инъекционной форме;
+ внутриклеточной локализации целевого продукта;
– высокой гидрофильности целевого продукта.
61. Иммобилизация клеток продуцентов целесообразна д слу­чае, если целевой продукт:
+ растворим в воде;
– нерастворим в воде;
– локализован внутри клетки;
– ада является биомасса клеток.
62. Целями иммобилизации ферментов в биотехнологическом производстве являются:
– повышение удельной активности;
– повышение стабильности;
– расширение субстратного спектра
+ многократное использование.
63. Целевой белковый продукт локализован внутри иммобили­зованной клетки. Добиться его выделения, не нарушая системы, можно:
– усилив системы активного выброса;
– ослабив барьерные функции мембраны;
+ присоединив к белку лидерную последовательность от внешнего белка;
– повысив скорость синтеза белка.
64. Колоночный биореактор для иммобилизации целых клеток должен отличаться от реактора для иммобилизации ферментов:
большим диаметром колонки;
+ отводом газов;
– более быстрым движением растворителя
– формой частиц нерастворимого носителя.
65. Технология, окованная на иммобилизации биообъекта, уменьшает наличие в лекарственном препарате следующих при­месей:
– следов тяжелых металлов;
+ белков;
– механических частиц;
– следов органических растворителей.
66. Экономическое преимуществе биотехнологического произ­водства, основанного на иммобилизованных биообъектах, перед традиционным обусловлено:
– меньшими затратами труда;
– более дешевым сырьем;
+ многократным использованием биообъекта;
– ускорением производственного процесса.
67. Биосинтез антибиотиков, используемых как лекарственные вещества, усиливается и наступает раньше на средах:
– богатых источниками азота;
– богатых источниками углерода;
– богатых источниками фосфора;
+ бедных питательными веществами.
68. Регулируемая ферментация в процессе биосинтеза достига­ется при способе:
– периодическом;
– непрерывном;
– отъемно-доливном;
+ полупериодическом.
69. Ретроингибирование конечным продуктом при биосинтезе биологически активных веществ – это:
– подавление последнего фермента в метаболической цепи;
+ подавление начального фермента и метаболической цепи;
– подавление всех ферментов в метаболической цепи.
70. Термин «мультиферментный комплекс» означает:
– комплекс ферментных белков, выделяемый из клетки путем экс­тракции и осаждения;
– комплекс ферментов клеточной мембраны;
+ комплекс ферментов, катализирующих синтез первичного или вторичного метаболита;
– комплекс экзо-и эндопротеаз.
71. Путем поликетидного синтеза происходит сборка молекулы:
+ тетрациклина;
– пенициллина;
– стрептомицина;
– циклоспорина.
72. Комплексный компонент питательной среды, резко повы­шающий производительность ферментации при производстве пе­нициллина:
– соевая мука
– гороховая мука
+ кукурузный экстракт;
– хлопковая мука.
73. Пенициллина, резко повышающий его выход при добавлении в среду:
– бета-диметилцистеин;
– валин;
+ фенилуксусная кислота
– альфа-аминоадипиновая кислота.
74. Предшественник при биосинтезе пенициллина добавляют:
– в начале ферментации;
+ на вторые-третьи сутки после начала ферментации;
– каждые сутки в течение 5-суточного процесса.
75. Технологический воздух для биотехнологического произ­водства стерилизуют:
– надеванием
+ фильтрованием;
– облучением.
76. Борьба с фаговой инфекцией к цехах ферментации анти­биотического производства наиболее рациональна путем:
– ужесточения контроля за стерилизацией технологического воздуха;
– ужесточения контроля за стерилизацией питательной среды;
+ получения и использования фагоустойчивых штаммов биообъекта;
– ужесточения контроля за стерилизацией оборудования.
77. Преимущество растительного сырья, получаемого при вы­ращивании культур клеток перед сырьем, получаемым из планта­ционных или дикорастущих растений:
– большая концентрация целевого продукта;
– меньшая стоимость;
+ стандартность;
– более простое извлечение целевого продукта.
78. Ауксины – термин, под которым объединяются специфиче­ские стимуляторы роста:
+ растительных тканей;
– актиномицетов;
– животных тканей;
– эубактерий.
79. Превращение карденолида дигитоксина в менее токсичный дигоксин (12-гидроксилирование) осуществляется культурой клеток:
– Acremonium chrysogenum;
– Saccharomyces cerevisiae;
+ Digitalis lanata;
– Tolypocladium inflatum.
80. Причины высокой эффективности антибиотических препа­ратов «уназин» и «аугментин» заключаются:
– в невысокой токсичности первого препарата (по сравнению с ампициллином и амоксициллином);
– в невысокой стоимости;
+ в действии на резистентные к бета-лактамам штаммы бактерий
– в пролонгации эффекта.
81. Какое свойство нового беталактамного антибиотика наибо­лее ценно при лечении бактериальных осложнений у больных с ВИЧ-инфекцией:
– устойчивость к беталактамазам;
– слабая токсичность;
+ связывание с ШЖЩ
– пролонгированная циркуляция,
82. Для проверки какого качества серийного инъекционного препарата пенициллина используется в медицинской промышлен­ности пенициллин аза (беталактамаза):
– токсичности;
– прозрачности;
+ стерильности;
– пирогенности.
83. Антибиотикотолерантность патогена обусловлена:
– разрушением антибиотика;
– активным выбросом;
+ низким содержанием автолизинов;
– отсутствием мишени для антибиотика.
84. Микробактерии – возбудители современной туберкулезной инфекции – устойчивы к химиотерапии вследствие:
+ компенсаторных мутаций;
– медленного роста;
– внутриклеточной локализации;
– ослабления иммунитета организма хозяина.
85. Мониторинг (применительно к лекарству):
– введение в организм;
– выделение
– выявление в тканях;
+ контроль динамики изменения концентрации в биологической жидкости ор­ганизма
86. Скрининг (лекарств):
– совершенствование путем химической трансформации;
– совершенствование путем биотрансформации;
+ поиск и отбор («просеивание») природных структур;
– полный химический синтез.
87. Таргет:
– сайт на поверхности клетки
– промежуточная мишень, внутри клетки;
+ конечная внутриклеточная мишень;
– функциональная группа макромолекул
88. Цель секвенирования генома – установление:
– размеров генома
+ последовательности нуклеотидов
– содержания А-Т
– соотношения А-Т/ГЦ пар нуклеотидов
– изменения метаболизма
89. В качестве основного метода протеомики используют:
– микроскопию
– газожидкостную хроматографию
+ двухмерный электрофорез
– радиоизотопный
– спектральный
90. Гены ivi экспрессируются:
– на искусственной бедной питательной среде
– на искусственной богатой питательной среде
+ в условиях роста in vivo
– в условиях роста in vitro
– всегда
91. Направление геномики, непосредственно связанное с протеомикой:
– структурная
– сравнительная
+ функциональная
– формальная
– все направления
92. Метициллинорезистентность (MRSA) обусловлена:
– появлением капсулы
– быстротой размножения
– комплексом р-лактамаз
+ появлением ПСБ-2а с низким сродством к пенициллинам и цефалоспоринам, используемым при лечении в клинике
– активным выбросом
93. При лечении больных СПИДом или при других ситуациях с проявлением пониженной активности иммунной системы предпочтительнее использовать:
– ПСБ-1а
– ПСБ-16
+ ПСБ-2
– ПСБ-3
– повышенные дозы антибиотика
94. Конкретная локализация р-лактамаз у грамположительных бактерий:
+ вне клетки
– на рибосомах
– на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны
– на полюсах клетки
– в периплазматическом пространстве под пориновыми каналами
95. Конкретная локализация р-лактамаз у грамотрицательных бактерий:
– вне клетки
– на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны
– в цитоплазматическом пространстве равномерно
+ в периплазматическом пространстве под пориновыми каналами
– на рибосомах
96. Причина распространения β-лактамаз среди возбудителей в клинике – это частота применения:
+ β-лактамных антибиотиков
– аминогликозидов
– тетрациклиновых антибиотиков
– макролидов
– фторхинолонов
97. Конкретный характер зависимости между количеством применяемых антибиотиков и появлением β-лактамаз:
+ прямой
– непрямой
– обратный
– не имеет значения
– косвенный
98. Антибиотики, способные проникать через внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий:
– бензилпенициллин
– эритромицин
+ ампициллин
– фузидин
– нистатин
99. Способ сохранения нужной биотехнологу продуктивности культур микроорганизмов:
– в холодильнике
– под слоем минерального масла
– в сыпучих материалах
+ сублимационное высушивание
– криохранение
100. Антисмысловые олигонуклеотиды перспективны для лечения:
– бактериальных инфекций
– онкологических заболеваний
– противогрибковых заболеваний
+ наследственных моногенных заболеваний
– вирусных заболеваний

Категории
Рекомендации
Подсказка
Нажмите Ctrl + F, чтобы найти фразу в тексте
Помощь проекту
А знаете ли вы, что нажав сочетание клавиш Ctrl+F - можно воспользоваться поиском по сайту?
X
Copyrights © 2015: FARMF.RU - тесты, лекции, обзоры
Яндекс.Метрика
Рейтинг@Mail.ru