Основы фармацевтической биотехнологии (тест)

Основы фармацевтической биотехнологии
1. Возникновение геномики как научной дисциплины стало возможным после:
— установления структуры ДНК;
— создания концепции гена;
— дифференциации регуляторных и структурных участков гена;
+ полного секвенирования генома у ряда организмов.
2. Существенность гена у патогенного организма — кодируе­мый геном продукт необходим для:
— размножения клетки;
+ поддержания жизнедеятельности;
— инвазии в ткани;
— инактивации антимикробного вещества.
3. Гены house keeping у патогенного микроорганизма экспрес­сируются:
— в инфицированном организме хозяина;
+ всегда;
— только на искусственных питательных средах;
— под влиянием индукторов.
4. Протеомика характеризует состояние микробного патогена:
— по ферментативной активности;
— по скорости роста;
+ по экспрессии отдельных белков;
— по нахождению на конкретной стадии ростового цикла.
5. Для получения протопластов из клеток грибов используется:
— лизоцим;
— трипсин;
+ улиточный фермент;
— пепсин,
6. За образованием протопластов из микробных клеток можно следить с помощью методов:
— вискозиметрии;
— колориметрии;
+ фазово-контрастной микроскопии;
— электронной микроскопии.
7. Для протопластов из бактериальных клеток ис­пользуется
+ лизоцим;
— улиточный фермент;
— трипсин;
— папаин.
8. Объединение геномов клеток разных видов и родов возможно при соматической гибридизации
— только в природных условиях;
+ только в искусственных условиях;
— в природных и искусственных условиях.
9. Высокая стабильность протопластов достигается при хра­нении:
— на холоде;
+ в гипертонической среде;
— в среде с добавлением антибиотиков;
— в анаэробных условиях.
10. Полиэтиленгликоль, вносимый в суспензию протопластов:
+ способствует их слиянию;
— предотвращает их слияние;
— повышает стабильность суспензии;
— предотвращает микробное заражение.
11. Для протопластирования наиболее подходят суспензионные культуры:
— в лаг-фазе;
— в фазе ускоренного роста;
+ в логарифмической фазе;
— в фазе замедленного роста;
д) в стационарной фазе;
е) в фазе отмирания.
12. Гибридизация протопластов возможна, если клетки исход­ных растений обладают
— половой совместимостью;
— половой несовместимостью;
+ совместимость не имеет существенного значения.
13. Преимуществами генно-инженерного инсулина являются:
— высокая активность;
+ меньшая аллергенность;
— меньшая токсичность;
— большая стабильность.
14. Преимущества получения видоспецифических для человека белков путем микробиологического синтеза:
— простота оборудования;
— экономичность;
— отсутствие дефицитного сырья;
+ снятие этических проблем.
15. Разработанная технология получения рекомбинантного эритропоэтина основана на экспрессии
— в клетках бактерии;
— в клетках дрожжей;
— в клетках растений;
+ в культуре животных клеток.
16. Особенностью пептидных факторов и роста тканей яв­ляются:
— тканевая специфичность;
— видовая специфичность;
— образование железами внутренней секреции;
+ образование вне желез внутренней секреции.
17. Преимущество RIA перед определением инсулина по падению концентрации глюкозы в кровь животных:
— меньшая стоимость анализа;
— ненужность дефицитных реагентов;
— легкость освоения;
+ в отсутствии влияния, на результаты анализа других белков;
д) продолжительность времени анализа.
18. При оценке качества генно-инженерного инсулина требует­ся уделять особенно больше внимания тесту на:
— стерильность;
— токсичность;
— аллергенность;
+ пирогенность.
19. Особое преимущество полусинтетических производных эритромицина, азитромицина, рокситромицина, кларитромицина перед природ­ным антибиотиком обусловлено:
— меньшей токсичностью;
— бактерицидностью;
+ активностью против внутриклеточно локализованных паразитов;
— действием на грибы
20. Антибиотики с самопромотированным проникновением в клетку патогена:
— бета-лактамы;
+ аминогликозиды;
— макролиды;
— гликопептиды.
21. Появление множественной резистентности опухолей к про­тивоопухолевым агентам обусловлено:
непроницаемостью мембраны;
— ферментативной активацией;
— уменьшением сродства внутриклеточных мишеней;
+ активным выбросом,
22. Практическое значение полу синтетического аминогликозида амикацина обусловлено:
— активностью против анаэробных патогенов;
— отсутствием нефротоксичности;
+ устойчивостью к защитным ферментам у бактерий, инактиви­рующим другие аминогликозиды;
— активностью против патогенных грибов.
23. Действие полиенов — нистатина и амфотерицина В на грибы, но не на бактерии объясняется:
я) особенностями рибосом у грибов;
— наличием митохондрий
— наличием хитина в клеточной стенке;
+ наличием эргостерина в мембране.
24. Фунгицидность полиенов нистатина и амфотерицина В обусловлена:
— взаимодействием с ДНК;
— активацией литических ферментов;
+ формированием в мембране водных каналов и потерей клеткой низкомолекулярных метаболитов и неорганических ионов;
— подавлением систем электронного транспорта.
25. Защита продуцентов аминогликозидов от собственного ан­тибиотика:
— низкое сродство рибосом;
— активный выброс;
+ временная ферментативная инактивация;
— компартментация.
26. Сигнальная трансакция – это:
+ передача сигнала от клеточной мембраны на геном;
— инициация белкового синтеза
— посттрансляционные изменения белка
— выделение литических ферментов.
27. Из вторичных метаболитов микроорганизмов ингибитором сигнальной трансдукции является
— стрептомицин;
— нистатин;
+ циклоспорил А;
— эритромицин.
28. Трансферазы осуществляют:
— катализ окислительно-восстановительных реакций;
— перенос функциональных групп на молекулу воды;
— катализ реакций присоединения по двойным связям;
+ катализ реакций переноса функциональных групп на субстрат.
29. Цефалоспорин четвертого поколения, устойчивый к бета- лактамазам грамотрицательных бактерий:
— цефалексин;
— цефазолин;
+ цефпиром;
— цефаклор.
30. Цефалоспорин четвертого поколения, устойчивый к бета- лактамазам грамположительных бактерий:
— цефазолин;
— цефтриаксон;
— цефалоридин;
+ цефепим.
31. Пенициллинацилаза используется:
— при проверке заводских серий пенициллина на стерильность;
— при оценке эффективности пенициллиновых структур против резистентных бактерий;
+ при получении полусинтетических пенициллинов;
— при снятии аллергических реакций на пенициллин.
32. Пенициллинацилаза катализирует:
— расщепление беталактамного кольца;
— расщепление тиазолидинового кольца;
+ отщепление бокового радикала при С6;
— деметилирование тиазолидинового кольца.
33. Моноклональные антитела получают в производстве:
— при фракционировании антител организмов;
— фракционированием лимфоцитов;
+ с помощью гибридов;
— химическим синтезом.
34. Мишенью для физических и химических мутагенов в клет­ке биообъектов являются
+ ДНК;
— ДНК-полимераза;
— РНК-полимераза;
— рибосома;
д) информационная РНК.
35. Активный ил, применяемый при очистке стоков биотехно­логических производств — это:
— сорбент;
— смесь сорбентов;
— смесь микроорганизмов, полученных генно-инженерными методами;
+ природный комплекс микроорганизмов.
36. При очистке промышленных стоков в «часы пик» приме­няют штаммы-деструкторы:
— природные микроорганизмы;
— постоянные компоненты активного ила;
— стабильные генно-инженерные штаммы;
+ не стабильные генно-инженерные штаммы.
37. Постоянное присутствие штаммов-деструкторов в аэротенках малоэффективно, периодическое внесение их коммерческих препаратов вызвано:
— слабой скоростью их размножения;
— их вытеснением представителями микрофлоры активного ила;
+ потерей плазмид, где локализованы гены окислительных фер­ментов;
— проблемами техники безопасности.
38. Функцией феромонов является:
— антимикробная активность;
— противовирусная активность;
+ изменение поведения организма, имеющего специфический ре­цептор;
— терморегулирующая активность;
д) противоопухолевая активность.
39. Выделение и очистка продуктов биосинтеза и оргсинтеза имеют принципиальные отличия на стадиях процесса:
— всех;
— конечных;
+ первых;
ас) принципиальных различий нет.
40. Основное преимущество ферментативной биологической конверсии стероидов перед химической трансформацией состоит:
— в доступности реагентов;
+ в избирательности воздействия на определенные функциональ­ные группы стероида;
— в сокращении времени процесса;
— в получении принципиально новых соединений.
41. Увеличение выхода целевого продукта при биотрансфор­мации стероида достигается:
— при увеличении интенсивности перемешивания;
— при увеличении интенсивности аэрации;
— при повышении температуры ферментации;
— при исключении микробной контаминации;
+ при увеличении концентрации стероидного субстрата в фермен­тационной среде;
е) при целенаправленном изменении химической структуры стеро­идного субстрата.
42. Директором (главным инженером) фармацевтического предприятия должен являться, согласно требованиям GMP:
— инженер-экономист;
— юрист;
+ провизор;
— врач.
43. Правила предусматривают производство в отдельных помещениях и на отдельном оборудовании:
+ пенициллинов;
— аминогликозидов;
— тетрациклинов;
— макролидов;
д) полиенов.
44. Свойство беталактамов, из-за которого их следует, согласно GMP, нарабатывать в отдельных помещениях:
— общая токсичность;
— хроническая токсичность;
— эмбриотоксичность;
+ аллергенность.
45. GLP регламентирует:
— лабораторные исследования;
— планирование поисковых работ;
+ набор тестов при предклинических испытаниях;
— методы математической обработки данных.
46. Согласно GCP в обязанности этических комитетов входят:
— контроль за санитарным состоянием лечебно-профилактических учреждений;
+ защита прав больных, на которых испытываются новые лекарст­венные препараты;
— утверждение назначаемых режимов лечения;
— контроль за соблюдением внутреннего распорядка.
47. Причина невозможности непосредственной экспрессии гена человека в клетке прокариот:
— высокая концентрация нуклеаз;
— невозможность репликации плазмид;
— отсутствие транскрипции;
+ невозможность сплайсинга.
48. Прямой перенос чужеродной ДНК в протопласты возможен с помощью:
— микроинъекции;
— трансформации;
+ упаковки в липосомы;
— культивирования протопластов на соответствующих питательных средах.
49. Субстратами рестриктаз, используемых генным инжене­ром, являются:
— гомополисахариды;
— гетерополисахариды;
+ нуклеиновые кислоты;
— белки.
50. «Ген-маркер» необходим в генетической инженерии:
— для включения вектора в клетки хозяина;
+ для отбора колоний, образуемых клетками, в которые проник вектор;
— для включения «рабочего гена» в вектор;
— для повышения стабильности вектора.
51. Понятие «липкие концы» применительно к генетической инженерии отражает:
+ комплементарность нуклеотидных последовательностей;
— взаимодействие нуклеиновых кислот и гистонов;
— реагирование друг с другом SH-групп с образованием дисульфидных связей;
— гидрофобное взаимодействие липидов.
52. Поиск новых рестриктаз для использования в генетической инженерии объясняется:
— различиями в каталитической активности;
+ различным местом воздействия на субстрат;
— видоспецифичностью;
— высокой стоимостью.
53. Успехи генетической инженерии в области создания реком­бинантных белков больше, чем в создании рекомбинантных анти­биотиков. Это объясняется:
— более простой структурой белков;
— трудностью подбора меток хозяев для биосинтеза антибиотиков;
+ большим количеством структурных генов, включенных в биосин­тез антибиотиков;
— проблемами безопасности производственного процесса.
54. Фермент лигаза используется в генетической инженерии, так как:
— скрепляет вектор с оболочкой клетки хозяина;
— катализирует включение вектора в хромосому клеток хозяина;
+ катализирует ковалентное связывание углеводно-фосфорной цепи ДНК гена с ДНК вектора;
— катализирует замыкание пептидных мостиков в пептидогликане клеточной стенки.
55. Биотехнологу «ген-маркер» необходим:
— для повышения активности рекомбинанта;
— для образования компетентных клеток хозяина;
— для модификации места взаимодействия рестриктаз с субстратом;
+ для отбора рекомбинантов.
56. Ослабление ограничений на использование в промышлен­ности микроорганизмов-рекомбинантов, продуцирующих гормоны человека стало возможным благодаря:
— совершенствованию методов изоляции генно-инженерных реком­бинантов от окружающей среды;
— повышению квалификации персонала, работающего с рекомби­нантами;
— установленной экспериментально слабой жизнеспособности ре­комбинанта;
+ экспериментальному подтверждению обязательной, потерн чуже­родных генов.
57. Выбор на основе плазмиды предпочтительней вектора на основе фаговой ДНК благодаря:
— большому размеру;
— меньшей токсичности;
— большей частоты включения;
+ отсутствию лизиса клетки хозяина.
58. Активирование нерастворимого носителя в случае иммо­билизации фермента необходимо:
— для усиления включения фермента в гель;
— для повышения Сорбции фермента;
— для повышения активности фермента;
+ для образования ковалентной связи.
59. Иммобилизация индивидуальных ферментов ограничива­ется таким обстоятельством, как:
— высокая лабильность фермента;
+ наличие у фермента кофермента;
— наличие у фермента субъединиц;
— принадлежность фермента к гидролазам.
60. Иммобилизация целых клеток продуцентов лекарственных веществ нерациональна в случае:
a) высокой лабильности целевого продукта (лекарственного вещества);
— использования целевого продукта только в инъекционной форме;
+ внутриклеточной локализации целевого продукта;
— высокой гидрофильности целевого продукта.
61. Иммобилизация клеток продуцентов целесообразна д слу­чае, если целевой продукт:
+ растворим в воде;
— нерастворим в воде;
— локализован внутри клетки;
— ада является биомасса клеток.
62. Целями иммобилизации ферментов в биотехнологическом производстве являются:
— повышение удельной активности;
— повышение стабильности;
— расширение субстратного спектра
+ многократное использование.
63. Целевой белковый продукт локализован внутри иммобили­зованной клетки. Добиться его выделения, не нарушая системы, можно:
— усилив системы активного выброса;
— ослабив барьерные функции мембраны;
+ присоединив к белку лидерную последовательность от внешнего белка;
— повысив скорость синтеза белка.
64. Колоночный биореактор для иммобилизации целых клеток должен отличаться от реактора для иммобилизации ферментов:
большим диаметром колонки;
+ отводом газов;
— более быстрым движением растворителя
— формой частиц нерастворимого носителя.
65. Технология, окованная на иммобилизации биообъекта, уменьшает наличие в лекарственном препарате следующих при­месей:
— следов тяжелых металлов;
+ белков;
— механических частиц;
— следов органических растворителей.
66. Экономическое преимуществе биотехнологического произ­водства, основанного на иммобилизованных биообъектах, перед традиционным обусловлено:
— меньшими затратами труда;
— более дешевым сырьем;
+ многократным использованием биообъекта;
— ускорением производственного процесса.
67. Биосинтез антибиотиков, используемых как лекарственные вещества, усиливается и наступает раньше на средах:
— богатых источниками азота;
— богатых источниками углерода;
— богатых источниками фосфора;
+ бедных питательными веществами.
68. Регулируемая ферментация в процессе биосинтеза достига­ется при способе:
— периодическом;
— непрерывном;
— отъемно-доливном;
+ полупериодическом.
69. Ретроингибирование конечным продуктом при биосинтезе биологически активных веществ — это:
— подавление последнего фермента в метаболической цепи;
+ подавление начального фермента и метаболической цепи;
— подавление всех ферментов в метаболической цепи.
70. Термин «мультиферментный комплекс» означает:
— комплекс ферментных белков, выделяемый из клетки путем экс­тракции и осаждения;
— комплекс ферментов клеточной мембраны;
+ комплекс ферментов, катализирующих синтез первичного или вторичного метаболита;
— комплекс экзо-и эндопротеаз.
71. Путем поликетидного синтеза происходит сборка молекулы:
+ тетрациклина;
— пенициллина;
— стрептомицина;
— циклоспорина.
72. Комплексный компонент питательной среды, резко повы­шающий производительность ферментации при производстве пе­нициллина:
— соевая мука
— гороховая мука
+ кукурузный экстракт;
— хлопковая мука.
73. Пенициллина, резко повышающий его выход при добавлении в среду:
— бета-диметилцистеин;
— валин;
+ фенилуксусная кислота
— альфа-аминоадипиновая кислота.
74. Предшественник при биосинтезе пенициллина добавляют:
— в начале ферментации;
+ на вторые-третьи сутки после начала ферментации;
— каждые сутки в течение 5-суточного процесса.
75. Технологический воздух для биотехнологического произ­водства стерилизуют:
— надеванием
+ фильтрованием;
— облучением.
76. Борьба с фаговой инфекцией к цехах ферментации анти­биотического производства наиболее рациональна путем:
— ужесточения контроля за стерилизацией технологического воздуха;
— ужесточения контроля за стерилизацией питательной среды;
+ получения и использования фагоустойчивых штаммов биообъекта;
— ужесточения контроля за стерилизацией оборудования.
77. Преимущество растительного сырья, получаемого при вы­ращивании культур клеток перед сырьем, получаемым из планта­ционных или дикорастущих растений:
— большая концентрация целевого продукта;
— меньшая стоимость;
+ стандартность;
— более простое извлечение целевого продукта.
78. Ауксины — термин, под которым объединяются специфиче­ские стимуляторы роста:
+ растительных тканей;
— актиномицетов;
— животных тканей;
— эубактерий.
79. Превращение карденолида дигитоксина в менее токсичный дигоксин (12-гидроксилирование) осуществляется культурой клеток:
— Acremonium chrysogenum;
— Saccharomyces cerevisiae;
+ Digitalis lanata;
— Tolypocladium inflatum.
80. Причины высокой эффективности антибиотических препа­ратов «уназин» и «аугментин» заключаются:
— в невысокой токсичности первого препарата (по сравнению с ампициллином и амоксициллином);
— в невысокой стоимости;
+ в действии на резистентные к бета-лактамам штаммы бактерий
— в пролонгации эффекта.
81. Какое свойство нового беталактамного антибиотика наибо­лее ценно при лечении бактериальных осложнений у больных с ВИЧ-инфекцией:
— устойчивость к беталактамазам;
— слабая токсичность;
+ связывание с ШЖЩ
— пролонгированная циркуляция,
82. Для проверки какого качества серийного инъекционного препарата пенициллина используется в медицинской промышлен­ности пенициллин аза (беталактамаза):
— токсичности;
— прозрачности;
+ стерильности;
— пирогенности.
83. Антибиотикотолерантность патогена обусловлена:
— разрушением антибиотика;
— активным выбросом;
+ низким содержанием автолизинов;
— отсутствием мишени для антибиотика.
84. Микробактерии — возбудители современной туберкулезной инфекции — устойчивы к химиотерапии вследствие:
+ компенсаторных мутаций;
— медленного роста;
— внутриклеточной локализации;
— ослабления иммунитета организма хозяина.
85. Мониторинг (применительно к лекарству):
— введение в организм;
— выделение
— выявление в тканях;
+ контроль динамики изменения концентрации в биологической жидкости ор­ганизма
86. Скрининг (лекарств):
— совершенствование путем химической трансформации;
— совершенствование путем биотрансформации;
+ поиск и отбор («просеивание») природных структур;
— полный химический синтез.
87. Таргет:
— сайт на поверхности клетки
— промежуточная мишень, внутри клетки;
+ конечная внутриклеточная мишень;
— функциональная группа макромолекул
88. Цель секвенирования генома — установление:
— размеров генома
+ последовательности нуклеотидов
— содержания А-Т
— соотношения А-Т/ГЦ пар нуклеотидов
— изменения метаболизма
89. В качестве основного метода протеомики используют:
— микроскопию
— газожидкостную хроматографию
+ двухмерный электрофорез
— радиоизотопный
— спектральный
90. Гены ivi экспрессируются:
— на искусственной бедной питательной среде
— на искусственной богатой питательной среде
+ в условиях роста in vivo
— в условиях роста in vitro
— всегда
91. Направление геномики, непосредственно связанное с протеомикой:
— структурная
— сравнительная
+ функциональная
— формальная
— все направления
92. Метициллинорезистентность (MRSA) обусловлена:
— появлением капсулы
— быстротой размножения
— комплексом р-лактамаз
+ появлением ПСБ-2а с низким сродством к пенициллинам и цефалоспоринам, используемым при лечении в клинике
— активным выбросом
93. При лечении больных СПИДом или при других ситуациях с проявлением пониженной активности иммунной системы предпочтительнее использовать:
— ПСБ-1а
— ПСБ-16
+ ПСБ-2
— ПСБ-3
— повышенные дозы антибиотика
94. Конкретная локализация р-лактамаз у грамположительных бактерий:
+ вне клетки
— на рибосомах
— на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны
— на полюсах клетки
— в периплазматическом пространстве под пориновыми каналами
95. Конкретная локализация р-лактамаз у грамотрицательных бактерий:
— вне клетки
— на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны
— в цитоплазматическом пространстве равномерно
+ в периплазматическом пространстве под пориновыми каналами
— на рибосомах
96. Причина распространения β-лактамаз среди возбудителей в клинике – это частота применения:
+ β-лактамных антибиотиков
— аминогликозидов
— тетрациклиновых антибиотиков
— макролидов
— фторхинолонов
97. Конкретный характер зависимости между количеством применяемых антибиотиков и появлением β-лактамаз:
+ прямой
— непрямой
— обратный
— не имеет значения
— косвенный
98. Антибиотики, способные проникать через внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий:
— бензилпенициллин
— эритромицин
+ ампициллин
— фузидин
— нистатин
99. Способ сохранения нужной биотехнологу продуктивности культур микроорганизмов:
— в холодильнике
— под слоем минерального масла
— в сыпучих материалах
+ сублимационное высушивание
— криохранение
100. Антисмысловые олигонуклеотиды перспективны для лечения:
— бактериальных инфекций
— онкологических заболеваний
— противогрибковых заболеваний
+ наследственных моногенных заболеваний
— вирусных заболеваний