3.4. Аминокислоты
Биология — Тейлор Д., Грин Н., Стаут У. 1 том — 2013
Из аминокислот построены молекулы белков. В тканях и клетках встречается свыше 170 различных аминокислот, но обычными компонентами белков можно считать лишь 20 аминокислот (табл. 3.5). Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ.
В отличие от них животные не способны синтезировать все аминокислоты, в которых они нуждаются; часть аминокислот они должны получать в готовом виде, т. е. с пищей. Эти последние принято называть незаменимыми аминокислотами; другие необходимые организму животных аминокислоты могут быть синтезированы из них. Следует, однако, подчеркнуть: название «незаменимые» вовсе не означает, что эти аминокислоты в качестве компонентов животных клеток в чем-то важнее остальных. «Незаменимы» они лишь в том смысле, что организм животного не способен их синтезировать.
3.4.1. Строение и классификация аминокислот
Общая формула аминокислот приведена на рис. 3.19.
В молекуле аминокислоты к центральному атому углерода ( а-углероду) всегда присоединена одна кислотная группа, —COOH (карбоксильная), одна основная —NH 2 (аминогруппа) и один атом водорода. Варьирует только остальная часть молекулы — R-группа. Ее строение у разных аминокислот различается весьма сильно, и именно она определяет уникальные свойства каждой отдельной аминокислоты (табл. 3.5).
В простейшей аминокислоте глицине (рис. 3.20, А) роль R играет атом водорода H. У аланина эту роль выполняет группа —CH 3 (рис. 3.20, Б).
Редкие (нестандартные) аминокислоты
В белках живых организмов встречается небольшое число редких аминокислот. Они представляют собой производные некоторых стандартных аминокислот. Например, гидроксипролин — это производное пролина, входящее в состав коллагена; кроме гидроксипролина в коллагене содержится еще одна редкая аминокислота — гидроксилизин, являющаяся производным лизина.
В триплетном коде ДНК нет кодонов для этих редких аминокислот; редкие аминокислоты образуются путем модификации соответствующих исходных аминокислот уже после того, как эти последние войдут в состав полипептидной цепи.
Аминокислоты, которые не входят в состав белков
Таких аминокислот известно свыше 150. Они встречаются в клетках в свободном или связанном виде, но никогда не обнаруживаются в составе белков. Гамма-аминомасляную кислоту (ГАМК) можно, например, обнаружить только в нервной ткани. Она выполняет функцию ингибитора нейромедиаторов, играющих важную роль в центральной нервной системе.
3.4.2. Амфотерность аминокислот
Соединения, которые подобно аминокислотам содержат в своей молекуле как основную, так и кислотную группы, называют амфотерными. Они существуют главным образом в виде ионов, у которых основная часть несет положительный заряд, а кислотная — отрицательный. Это так называемые биполярные ионы, или цвиттерионы (рис. 3.21).
Амфотерность объясняет способность аминокислот и белков перемещаться в электрическом поле, что используется, например, для их разделения методом электрофореза (приложение 1, т. 3). Заряд аминокислоты может изменяться под влиянием среды. Так, при подкислении раствора, с возрастанием концентрации ионов водорода, растет и положительный заряд аминокислоты, отрицательный же соответственно нейтрализуется.
3.4.3. Связи, встречающиеся в молекулах белков
Молекулы белков строятся из соединяющихся друг с другом аминокислот. Соединение происходит в результате образования так называемой пептидной связи. Возникшая белковая молекула затем свертывается и принимает свойственную ей форму благодаря образованию четырех других видов связей — ионных, дисульфидных, водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Знакомство с природой этих связей необходимо для понимания структуры и поведения белков.
Пептидная связь
Эта связь образуется в результате выделения молекул воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь — пептидной связью (рис. 3.22).
Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, представляет собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Это позволяет ему присоединять к себе другие аминокислоты. Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (рис. 3.23).
Ионная связь
При определенных значениях рН кислотные и основные R-группы ионизованы, т. е. несут заряд, кислотные — отрицательный, а основные — положительный. Благодаря этому они могут взаимодействовать друг с другом, в результате чего возникает ионная связь (рис. 3.24). В водной среде ионные связи значительно слабее ковалентных и могут разрываться при изменении рН среды. Это объясняет, почему при изменении рН может разрушаться структура белка (разд. 3.5.4).
Если, например, к молоку добавить кислоту, то молоко свернется: казеин (белок молока) из-за разрыва ионных связей станет нерастворимым.
Дисульфидная связь
Молекула аминокислоты цистеина содержит сульфгидрильную (—SH) группу. Когда соединяются две молекулы цистеина, их сульфгидрильные группы, оказавшись по соседству, окисляются и образуют дисульфидную связь (рис. 3.25).
Дисульфидные связи могут возникать как между разными полипептидными цепями (в молекуле инсулина, например; рис. 3.28), так и между различными участками одной и той же полипептидной цепи (рис. 3.29). В последнем случае именно они вынуждают молекулу определенным образом свертываться, т. е. приобретать свойственную ей форму. Дисульфидные связи достаточно прочны и разрываются нелегко.
Водородная связь
О водородной связи мы уже говорили выше при обсуждении свойств воды (разд. 3.1.2). Когда водород входит в состав OH- или NH-группы, он несет небольшой положительный заряд. Объясняется это тем, что обобщенные электроны, заряженные отрицательно, притягиваются атомами O или N сильнее, чем атомом водорода. Водород будет поэтому притягиваться оказавшимися с ним по соседству атомами кислорода C=O групп или атомами азота NH-групп (рис. 3.26).
C=O- и NH-группы регулярно чередуются вдоль полипептидной цепи, поэтому такие взаимодействия ведут к появлению структур, подобных а-спирали, о которой мы будем говорить ниже.
Водородные связи слабы, но они возникают очень часто, так что общий их вклад в стабильность молекулярной структуры, например в структуру а-спирали (рис. 3.30) или белка шелка, весьма значителен.
Гидрофобные взаимодействия
R-группы некоторых аминокислот, например тирозина и валина (табл. 3.5), неполярны и потому гидрофобны. Если в полипептидной цепи содержится много таких групп, то в водной среде эта полипептидная цепь стремится свернуться таким образом, чтобы гидрофобные группы сблизились возможно теснее, вытолкнув воду (рис. 3.27).
Так свертываются многие глобулярные белки. Их гидрофобные группы бывают обращены при этом внутрь, к центру молекулы, имеющей почти шарообразную форму, а гидрофильные группы — наружу, к водной среде, что делает белок растворимым. Сходным образом ведут себя белки, входящие в состав мембран: гидрофобные участки их молекул примыкают к гидрофобным хвостам фосфолипидов, а гидрофильные — к гидрофильным фосфатным головам фосфолипидных молекул (см. рис. 5.15).